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Las proteínas son los materiales que desempeñan un mayor número de funciones en las células de todos los seres vivos. Por un lado, forman parte de la estructura básica de los tejidos (músculos, tendones, piel, uñas, etc.) y, por otro, desempeñan funciones metabólicas y reguladoras (asimilación de nutrientes, transporte de oxígeno y de grasas en la sangre, inactivación de materiales tóxicos o peligrosos, etc.). También son los elementos que definen la identidad de cada ser vivo, ya que son la base de la estructura del código genético (ADN) y de los sistemas de reconocimiento de organismos extraños en el sistema inmunitario.

Son macromoléculas orgánicas, constituidas básicamente por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N); aunque pueden contener también azufre (S) y fósforo (P) y, en menor proporción, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (I), etc.

Estos elementos químicos se agrupan para formar unidades estructurales llamados AMINOÁCIDOS, a los cuales podríamos considerar como los "ladrillos de los edificios moleculares proteicos". Se clasifican, de forma general, en Holoproteinas y Heteroproteinas según estén formadas respectivamente sólo por aminoácidos o bien por aminoácidos más otras moléculas o elementos adicionales no aminoacídicos.

Los aminoácidos

Son sustancias cristalinas, casi siempre de sabor dulce.

Los aminoácidos se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2).

Desdoblamiento ("hidrólisis" o rotura), causado por el proceso de digestión, atraviesan la pared intestinal en forma de aminoácidos y cadenas cortas de péptidos. Esas sustancias se incorporan inicialmente al torrente sanguíneo y, desde allí, son distribuidas hacia los tejidos que las necesitan para formar las proteínas, consumidas durante el ciclo vital.

Se sabe que de los 20 aminoácidos proteicos conocidos, 8 resultan indispensables (o esenciales) para la vida humana y 2 resultan "semiindispensables". Son estos 10 aminoácidos los que requieren ser incorporados al organismo en su cotidiana alimentación y, con más razón, en los momentos en que el organismo más los necesita: en la disfunción o enfermedad. Los aminoácidos esenciales más problemáticos son el triptófano, la lisina y la metionina. Es típica su carencia en poblaciones en las que los cereales o los tubérculos constituyen la base de la alimentación. Los déficit de aminoácidos esenciales afectan mucho más a los niños que a los adultos.

Hay que destacar que, si falta uno solo de ellos (aminoácido esencial) no será posible sintetizar ninguna de las proteínas en la que sea requerido dicho aminoácido. Esto puede dar lugar a diferentes tipos de desnutrición, según cuál sea el aminoácido limitante.

En esta imagen puede verse la fórmula de los 20 aminoácidos más importantes, en color negro la parte común, mientras que en color azul puede verse la parte variable, que da a los aminoácidos distinto comportamiento.

1. L - Alanina: Función: Interviene en el metabolismo de la glucosa. La glucosa es un carbohidrato simple que el organismo utiliza como fuente de energía.

2. L - Arginina: Función: Está implicada en la conservación del equilibrio de nitrógeno y de dióxido de carbono. También tiene una gran importancia en la producción de la Hormona del Crecimiento, directamente involucrada en el crecimiento de los tejidos y músculos y en el mantenimiento y reparación del sistema inmunológico.

3. L - Asparagina: Función: Interviene específicamente en los procesos metabólicos del Sistema Nervioso Central (SNC).

4. Acido L- Aspártico: Función: Es muy importante para la desintoxicación del Hígado y su correcto funcionamiento. El ácido L- Aspártico se combina con otros aminoácidos formando moléculas capaces de absorber toxinas del torrente sanguíneo.

5. L - Citrulina: Función: Interviene específicamente en la eliminación del amoníaco.

6. L - Cistina: Función: También interviene en la desintoxicación, en combinación con los aminoácidos anteriores. La L - Cistina es muy importante en la síntesis de la insulina y también en las reacciones de ciertas moléculas a la insulina.

7. L - Cisteina: Función: Junto con la L- cistina, la L- Cisteina está implicada en la desintoxicación, principalmente como antagonista de los radicales libres. También contribuye a mantener la salud de los cabellos por su elevado contenido de azufre.

8. L - Glutamina: Función: Nutriente cerebral e interviene específicamente en la utilización de la glucosa por el cerebro.

9. Acido L - Glutamínico: Función: Tiene gran importancia en el funcionamiento del Sistema Nervioso Central y actúa como estimulante del sistema inmunológico.

10. L - Glicina: Función: En combinación con muchos otros aminoácidos, es un componente de numerosos tejidos del organismo.

11. L - Histidina: Función: En combinación con la hormona de crecimiento (HGH) y algunos aminoácidos asociados, contribuyen al crecimiento y reparación de los tejidos con un papel específicamente relacionado con el sistema cardio-vascular.

12. L - Serina: Función: Junto con algunos aminoácidos mencionados, interviene en la desintoxicación del organismo, crecimiento muscular, y metabolismo de grasas y ácidos grasos.

13. L - Taurina: Función: Estimula la Hormona del Crecimiento (HGH) en asociación con otros aminoácidos, está implicada en la regulación de la presión sanguínea, fortalece el músculo cardiaco y vigoriza el sistema nervioso.

14. L - Tirosina: Función: Es un neurotransmisor directo y puede ser muy eficaz en el tratamiento de la depresión, en combinación con otros aminoácidos necesarios.

15. L - Ornitina: Función: Es específico para la hormona del Crecimiento (HGH) en asociación con otros aminoácidos ya mencionados. Al combinarse con la L-Arginina y con carnitina (que se sintetiza en el organismo, la L-Ornitina tiene una importante función en el metabolismo del exceso de grasa corporal.

16. L - Prolina: Función: Está involucrada también en la producción de colágeno y tiene gran importancia en la reparación y mantenimiento del músculo y huesos.

Los Ocho (8) Esenciales 17. L - Isoleucina: Función: Junto con la L-Leucina y la Hormona del Crecimiento intervienen en la formación y reparación del tejido muscular.

18. L - Leucina: Función: Junto con la L-Isoleucina y la Hormona del Crecimiento (HGH) interviene con la formación y reparación del tejido muscular.

19. L - Lisina: Función: Es uno de los más importantes aminoácidos porque, en asociación con varios aminoácidos más, interviene en diversas funciones, incluyendo el crecimiento, reparación de tejidos, anticuerpos del sistema inmunológico y síntesis de hormonas.

20. L - Metionina: Función: Colabora en la síntesis de proteínas y constituye el principal limitante en las proteínas de la dieta. El aminoácido limitante determina el porcentaje de alimento que va a utilizarse a nivel celular.

21. L - Fenilalanina: Función: Interviene en la producción del Colágeno, fundamentalmente en la estructura de la piel y el tejido conectivo, y también en la formación de diversas neurohormonas.

22. L - Triptófano: Función: Está implicado en el crecimiento y en la producción hormonal, especialmente en la función de las glándulas de secreción adrenal. También interviene en la síntesis de la serotonina, neurohormona involucrada en la relajación y el sueño.

23. L - Treonina: Función: Junto con la con la L-Metionina y el ácido L- Aspártico ayuda al hígado en sus funciones generales de desintoxicación.

24. L - Valina: Función: Estimula el crecimiento y reparación de los tejidos, el mantenimiento de diversos sistemas y balance de nitrógeno.

Estructura de las Proteínas

La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales denominados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria. Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la anterior en el espacio.

Estructura Primaria

La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Nos indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aminoácidos se encuentran. La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte, que en el caso de polipéptidos de corta longitud, se trata de una fibra lineal.

Estructura Secundaria

Esta estructura aparece a medida que la longitud de las cadenas polipeptídicas va aumentando y también está determinada por las condiciones fisicoquímicas del medio en el que se halla la proteína.

Las cadenas de aminoácidos, por su naturaleza, poseen numerosos centros polares, tanto en el enlace peptídico, como en los grupos "R" sustituyentes del carbono alfa de cada aminoácido; por esto, la fibra suele enrollarse formando una hélice que se estabiliza mediante la formación de numerosos puentes de hidrógeno y otro tipo de atracciones electrostáticas entre sus centros polares. La estructura formada se conoce como "hélice alfa" y es estable a temperaturas relativamente bajas: ambiente o menor.

Las cadenas polipeptídicas pueden también alinearse formando filas de tiras paralelas, que se estabilizan entre sí por enlaces de hidrógeno. Estas estructuras forman finalmente una lámina plegada conocida como "lámina beta".

Además de la diferencia conformacional entre la hélice-alfa y la lámina-beta los enlaces que estabilizan la hélice-alfa son " intra-moleculares", mientras que, en el caso de la lámina-beta, estos enlaces son "inter-moleculares".

Estructura Terciaria

Corresponde a la estructura de la mayoría de las proteínas globulares. La hélice-alfa se comporta como una fibra que se vuelve a enrollar en diferentes direcciones formando estructuras tridimensionales compactas. Dichas estructuras también se estabilizan mediante puentes de hidrógeno y atracciones electrostáticas de los grupos que no participan en la estabilización de la hélice interna de la fibra.

Modelo de proteina con estructura terciaria

Estructura Cuaternaria

Algunas proteínas, especialmente las enzimas, están compuestas por varias cadenas separadas pero entrelazadas en estructura terciaria. Estas suelen tener pesos moleculares más elevados que las proteínas típicas de estructura terciaria. Estas estructuras se han denominado convencionalmente "Estructuras cuaternarias" y deben su nombre más a su carácter oligomérico, que a alguna diferencia de fondo en cuanto a su conformación, en relación con las proteínas de estructura terciaria. Las sub-unidades que conforman el oligómero se estabilizan entre si mediante puentes de hidrógeno. La hemoglobina de la sangre es un ejemplo de este tipo de estructuras: está conformada por cuatro sub-unidades de mioglobina.

Modelo de la molécula de hemoglobina, una proteína oligomérica de estructura cuaternaria.

Desnaturalización de las Proteínas

La especificidad de las funciones de una proteína está íntimamente relacionada con su estructura, y la estabilidad de ésta última depende de la temperatura y el medio ambiente químico que rodea la molécula.

Los cambios extremos de temperatura o de pH pueden alterar el orden estructural que posee una proteína. Por lo general el aumento de temperatura después de un valor umbral produce cambios irreversibles en la estructura. Las proteínas globulares se "desenrollan" formando cadenas de estructura secundaria e inclusive, si la temperatura es muy alta, pueden romperse los enlaces covalentes. El proceso descrito se conoce como "desnaturalización". Las consecuencias inmediatas de este cambio son la pérdida de la actividad o funcionalidad de la proteína y la insolubilización de la misma en medio acuoso; por esta razón la desnaturalización de una proteína produce la formación de coágulos como en el caso de la albúmina del huevo cuando se hierve en medio acuoso.

Metabolismo General de las Proteínas

*Digestión gastrointestinal de las proteínas

Los aminoácidos libres que se obtienen del proceso de digestión de las proteínas son absorbidos junto con los monosacáridos por las paredes intestinales y conducidos por el sistema porta-hepático.

Los aminoácidos llegan al hígado y de allí pasan al torrente circulatorio para ser distribuidos a las células.

*Absorción y transporte de aminoácidos

Los aminoácidos libres que se obtienen del proceso de digestión de las proteínas son absorbidos junto con los monosacáridos por las paredes intestinales y conducidos por el sistema porta-hepático.

Los aminoácidos llegan al hígado y de allí pasan al torrente circulatorio para ser distribuidos a las células.

*Metabolismo de los aminoácidos en la célula

En la célula, los aminoácidos son utilizados como materia prima para la síntesis de nuevas proteínas y de sustancias especiales como el glutatión, un péptido que participa en procesos de regulación del metabolismo; o las sales biliares y ciertas hormonas que contienen fragmentos de aminoácidos.

Los aminoácidos también pueden utilizarse como materia prima para el metabolismo energético. De hecho, cerca del 30%, de los aminoácidos que ingresan a la célula, es desviado por una ruta metabólica especial que destina los productos desaminados de estas moléculas al "ciclo de Krebs".

El primer paso de esta ruta es eliminar el nitrógeno de la molécula; esto ocurre en dos formas diferentes: el grupo "amino" del aminoácido es transferido a otra molécula, o es eliminado para reducirlo hasta urea. Las moléculas resultantes son intermediarios oxigenados comunes a los productos del metabolismo de los carbohidratos que participan en el ciclo de Krebs; allí se oxidan hasta CO2, produciendo moléculas ricas en energía, que se traducirán en ATP como producto final.